A diferença entre enzimas digestivas e enzimas metabólicas está, antes de mais, no local de trabalho: as primeiras cortam os seus alimentos no tubo digestivo, como uma oficina de corte, enquanto as segundas montam e transformam a matéria dentro de cada uma das suas células, como uma fábrica. Na Biovie, construímos esta página com base em seis fontes científicas, da grande revisão sobre as enzimas do pâncreas ao parecer da EFSA sobre a lactase.
Mesma natureza, mesmo nome, dois ofícios. Chega para confundir qualquer um. Uma enzima é uma proteína que acelera uma reação química sem se gastar: imagine um carpinteiro de fato-macaco azul que sai da oficina ao fim do dia com as ferramentas intactas, pronto para recomeçar no dia seguinte. O que distingue as duas famílias não é, portanto, aquilo que são, é o sítio onde trabalham.
Interesso-me por enzimas desde o início dos anos 2000, quando descobri a alimentação viva numa altura em que quase tudo se escrevia em inglês, sem YouTube nem Facebook (éramos meia dúzia em França a debruçar-nos sobre o assunto, ou seja, uns ovnis). A minha formação de engenheiro ISTOM deixou-me um reflexo: desmontar um mecanismo antes de acreditar nele. É o que lhe proponho aqui, peça a peça, até uma pergunta que raramente se resolve: uma enzima ingerida pode tornar-se uma enzima metabólica?
Qual é a diferença entre enzimas digestivas e enzimas metabólicas?
As enzimas digestivas, produzidas pelas glândulas salivares, pelo estômago, pelo pâncreas e pelo intestino, cortam os alimentos em pequenas moléculas, fora das células. As enzimas metabólicas, essas, não saem de casa: trabalham dentro das células, onde encadeiam milhares de reações que transformam essas moléculas em energia e em materiais.
A tabela abaixo resume a diferença entre enzimas digestivas e enzimas metabólicas, critério a critério.
| Critério | Enzimas digestivas | Enzimas metabólicas |
|---|---|---|
| Local de ação | Tubo digestivo, fora das células | Interior de cada célula |
| Quem as fabrica | Glândulas salivares, estômago, intestino e sobretudo pâncreas | Cada célula, a partir dos seus genes |
| Papel | Cortar os alimentos em moléculas pequenas o suficiente para serem absorvidas | Transformar e montar as moléculas absorvidas |
| Exemplos | Amilase, pepsina, lipase | Enzimas da respiração celular, enzimas do fígado |
| Ordem de grandeza | Algumas grandes famílias | 13 417 reações no modelo Human1 |
| Se forem ingeridas | Podem agir no tubo digestivo, depois são digeridas | Digeridas como proteínas; só um vestígio pode passar para o sangue |
Se fosse preciso reter apenas uma linha desta tabela, seria a primeira. O local diz o ofício.
Uma palavra, de passagem, sobre a própria palavra «enzima», que se usa um pouco a torto e a direito: é um catalisador, isto é, uma molécula que faz uma reação andar muito mais depressa sem ser consumida por ela. Se quiser recuperar as bases, expliquei o que é uma enzima num artigo dedicado.
Enzimas digestivas: tesouras que trabalham fora das suas células
Em sentido biológico, o interior do tubo digestivo está fora do corpo. Pense numa conta enfiada num fio. O fio atravessa-a de lado a lado e, no entanto, nunca entrou na conta. Os seus alimentos fazem o mesmo, e enquanto não forem cortados com a finura suficiente para atravessar a parede do intestino, ficam cá fora.
Boca, estômago, pâncreas, intestino
Tudo começa na boca, onde a amilase da saliva ataca o amido de uma garfada de arroz (mastigue muito tempo um grão de arroz e acaba por ganhar um sabor ligeiramente adocicado: é ela). O estômago toma o testemunho com a sua acidez e a pepsina, uma das enzimas que atuam no estômago e que dá início ao trabalho sobre as proteínas. O grosso da obra faz-se depois no intestino delgado, porque o pâncreas produz a maior parte das enzimas que cortam as proteínas, as gorduras e o amido (Whitcomb e Lowe, 2007).
Três famílias: amilases, proteases, lipases
Cada uma com o seu alvo, cada uma com a sua ferramenta. As amilases cortam o amido em açúcares mais pequenos: fala-se de amilase alimentar para a que age sobre a refeição, venha ela da saliva ou do pâncreas. As proteases desfazem as proteínas até aos aminoácidos. As lipases, por fim, ocupam-se das gorduras (aqui ficam os diferentes tipos de gorduras com que se cruzam).
Quando me perguntam quais são as enzimas digestivas, respondo com estas três famílias. Devo-lhe, ainda assim, um pormenor honesto: a revisão de Whitcomb e Lowe lembra que uma grande parte deste saber vem de estudos em animais, reexaminados desde então graças ao genoma humano.
Não somos o que comemos, somos o que assimilamos, estou convencido disso, e este corte é a primeira condição.
Enzimas metabólicas: milhares de oficinas em cada célula
Depois de atravessada a parede do intestino, as pequenas moléculas passam para o sangue e depois para as células, e aí começa um ofício completamente diferente. Imagine uma linha de montagem onde carpinteiros de fato-macaco azul fazem cada um um único gesto antes de passar a peça ao vizinho. Uma via metabólica é exatamente isso: uma sequência de reações em que cada elo tem a sua enzima, e em que o produto de uma passa a ser a matéria-prima da seguinte.
Quantos postos há nesta fábrica? O modelo de referência do metabolismo humano, o Human1, regista 13 417 reações, 4 164 metabolitos únicos e 3 625 genes (Robinson et al., 2020). O número dá vertigens, mas o engenheiro que há em mim faz questão de dizer de onde sai. Este número sai de um modelo informático que funde vários modelos anteriores: ninguém contou as enzimas uma a uma. Veja-o como a lista telefónica de uma cidade, em que cada linha seria uma reação.
Para que servem as enzimas metabólicas? E, já agora, o que são enzimas metabólicas, na prática? A resposta cabe em dois verbos: transformar e construir. As da respiração celular tiram a energia dos nutrientes, as do fígado transformam muitas moléculas trazidas pelo sangue. O corpo fabrica ele próprio as suas enzimas metabólicas, a partir dos seus genes.
Muitas delas precisam de um parceiro, um cofator: muitas vezes um mineral, ou uma molécula derivada de uma vitamina, que se encaixa na enzima como a chave no motor de arranque. Sem chave, o motor lá está. Não anda.
Uma enzima ingerida pode tornar-se uma enzima metabólica?
O raciocínio de partida tem uma simplicidade desarmante. Uma enzima é uma proteína, e o estômago, tal como as proteases do pâncreas, corta as proteínas sem lhes pedir os documentos: uma lactase ou um bocado de lentilha passam pelo mesmo corte. Uma enzima ingerida é, portanto, em grande parte digerida, como qualquer proteína do prato. Em grande parte, não na totalidade. Um ensaio realizado em 19 homens saudáveis mediu no sangue a bromelina, uma enzima do ananás, depois de uma toma por via oral (Castell et al., 1997). Com 3 g por dia, os investigadores encontraram até 5 000 pg/ml no plasma ao fim de 48 horas, com uma atividade em parte conservada. A conclusão deles fala de uma passagem intestinal «fraca mas significativa» de proteínas não degradadas.
Fraca, até que ponto? Um picograma é um milésimo de milmilionésimo de grama. Estes 5 000 pg/ml representam, portanto, alguns milionésimos de grama por litro de plasma, para 3 gramas ingeridos todos os dias: um vestígio, mensurável mas minúsculo.
Os autores estimaram também uma semivida de 6 a 9 horas, isto é, o tempo ao fim do qual metade da quantidade presente desapareceu. Uma fila de espera que se esvaziasse para metade a cada intervalo de tempo, em suma.
Claro que este resultado é sólido, e é também limitado: mostra que uma pequena fração pode atravessar a parede intestinal, nada mais. Não mostra que essa enzima chegue às suas células, e muito menos que lá ocupe o lugar de uma enzima metabólica, que a célula fabrica ela própria a partir dos seus genes. No trajeto enzima ingerida, sangue, célula, os dados ficam-se pelo sangue. Para lá disso, nada, e a diferença entre enzimas digestivas e enzimas metabólicas mantém-se inteira.
O que dizem os estudos sobre as enzimas digestivas em complemento
Se uma enzima ingerida não substitui uma enzima metabólica, pode em contrapartida trabalhar onde trabalham as enzimas digestivas: no tubo digestivo, à hora da refeição. É aí que estão os dados mais sólidos.
Primeiro caso, a lactase. Em 2009, a EFSA concluiu que a lactase contribui para a degradação da lactose nas pessoas cuja produção de lactase é insuficiente, com 4 500 unidades FCC em cada refeição que contenha lactose (EFSA, 2009). O FCC é uma unidade de atividade, não um peso, e faz sentido: julga-se um carpinteiro pelas tábuas que serra, não pela corpulência. Esta referência lê-se no âmbito de uma alimentação variada e equilibrada e de um estilo de vida saudável.
Para a alfa-galactosidase, um ensaio aleatorizado contra placebo reuniu 8 voluntários saudáveis em torno de uma refeição de 420 g de feijão cozido (Di Stefano et al., 2007), ou seja, um prato fundo bem cheio. Com 1 200 GalU, o hidrogénio expirado e a gravidade da flatulência diminuíram. Oito pessoas saudáveis é pouco, e não se pode concluir nada para quem sofre de perturbações digestivas.
Resta o caso médico da insuficiência pancreática, quando o pâncreas já não produz enzimas suficientes: as enzimas de origem animal continuam a ser a referência, sob prescrição e com acompanhamento médico. Uma revisão não sistemática considera as enzimas vegetais e microbianas promissoras (Ianiro et al., 2016).
E se a pergunta que o ocupa for antes «será preciso tomar enzimas digestivas?», respondo-lhe num artigo dedicado. Na Biovie, aliás, foi esta família, a mais bem estudada das duas, que escolhemos propor-lhe em primeiro lugar, com as Enzymes Assimil.
