La diferencia entre enzimas digestivas y enzimas metabólicas tiene que ver, ante todo, con el lugar de trabajo: las primeras despiezan tus alimentos en el tubo digestivo, como un taller de corte, mientras que las segundas ensamblan y transforman la materia dentro de cada una de tus células, como una fábrica. En Biovie hemos construido esta página sobre seis fuentes científicas, desde la gran revisión sobre las enzimas del páncreas hasta el dictamen de la EFSA sobre la lactasa.
Misma naturaleza, mismo nombre, dos oficios. Para liarse. Una enzima es una proteína que acelera una reacción química sin gastarse: imagina a un carpintero con mono azul que sale del taller por la noche con sus herramientas intactas, listo para empezar de nuevo al día siguiente. Lo que distingue a las dos familias no es, pues, lo que son, sino el lugar donde trabajan.
Me intereso por las enzimas desde principios de los años 2000, cuando descubrí la alimentación viva en una época en la que casi todo se escribía en inglés, sin YouTube ni Facebook (en Francia éramos un puñado de personas interesadas en el tema, es decir, unos bichos raros). Mi formación de ingeniero ISTOM me dejó un reflejo: desmontar un mecanismo antes de creérmelo. Es lo que te propongo aquí, pieza por pieza, hasta llegar a una pregunta que rara vez se zanja: ¿puede una enzima ingerida convertirse en una enzima metabólica?
¿Cuál es la diferencia entre enzimas digestivas y enzimas metabólicas?
Las enzimas digestivas, producidas por las glándulas salivales, el estómago, el páncreas y el intestino, cortan los alimentos en moléculas pequeñas, fuera de las células. Las enzimas metabólicas, en cambio, no salen de casa: trabajan dentro de las células, donde encadenan miles de reacciones que transforman esas moléculas en energía y en materiales.
La tabla de abajo resume la diferencia entre enzimas digestivas y enzimas metabólicas, criterio por criterio.
| Criterio | Enzimas digestivas | Enzimas metabólicas |
|---|---|---|
| Lugar de acción | Tubo digestivo, fuera de las células | Interior de cada célula |
| Quién las fabrica | Glándulas salivales, estómago, intestino y sobre todo páncreas | Cada célula, a partir de sus genes |
| Función | Cortar los alimentos en moléculas lo bastante pequeñas para ser absorbidas | Transformar y ensamblar las moléculas absorbidas |
| Ejemplos | Amilasa, pepsina, lipasa | Enzimas de la respiración celular, enzimas del hígado |
| Orden de magnitud | Unas pocas familias grandes | 13 417 reacciones en el modelo Human1 |
| Si se ingieren | Pueden actuar en el tubo digestivo y luego se digieren | Se digieren como proteínas; solo una traza puede pasar a la sangre |
Si hubiera que quedarse con una sola línea de esta tabla, sería la primera. El lugar define el oficio.
Una palabra, de paso, sobre el propio término «enzima», que se usa un poco para todo: es un catalizador, es decir, una molécula que hace que una reacción vaya mucho más rápido sin consumirse en ella. Si quieres repasar lo básico, he detallado qué es una enzima en un artículo específico.
Enzimas digestivas: unas tijeras que trabajan fuera de tus células
En sentido biológico, el interior del tubo digestivo está fuera del cuerpo. Piensa en una cuenta enhebrada en un hilo. El hilo la atraviesa de lado a lado y, sin embargo, nunca ha entrado en la cuenta. Tus alimentos hacen lo mismo, y mientras no se hayan cortado lo bastante fino para atravesar la pared del intestino, se quedan fuera.
Boca, estómago, páncreas, intestino
Todo empieza en la boca, donde la amilasa de la saliva ataca el almidón de un bocado de arroz (mastica durante un buen rato un grano de arroz y acabará teniendo un ligero sabor dulce: es ella). El estómago toma el relevo con su acidez y la pepsina, que empieza con las proteínas. El grueso del trabajo se hace después en el intestino delgado, porque el páncreas produce la mayor parte de las enzimas que cortan las proteínas, las grasas y el almidón (Whitcomb y Lowe, 2007).
Tres familias: amilasas, proteasas, lipasas
Cada una con su objetivo, cada una con su herramienta. Las amilasas cortan el almidón en azúcares más pequeños: se habla de amilasa alimentaria para la que actúa sobre la comida, venga de la saliva o del páncreas. Las proteasas despiezan las proteínas hasta los aminoácidos. Las lipasas, por último, se ocupan de las grasas (aquí tienes los diferentes tipos de grasas con los que se encuentran).
Cuando me preguntan cuáles son las 3 enzimas digestivas, respondo con estas tres familias. Aun así, te debo un detalle honesto: la revisión de Whitcomb y Lowe recuerda que buena parte de este conocimiento procede de estudios en animales, reexaminados desde entonces gracias al genoma humano.
No somos lo que comemos, sino lo que asimilamos, estoy convencido, y este despiece es la primera condición.
Enzimas metabólicas: miles de talleres en cada célula
Una vez atravesada la pared del intestino, las moléculas pequeñas pasan a la sangre y luego a las células, y ahí empieza un oficio completamente distinto. Imagina una cadena de montaje donde carpinteros con mono azul hacen cada uno un solo gesto antes de pasarle la pieza al compañero. Una vía metabólica es exactamente eso: una sucesión de reacciones en la que cada eslabón tiene su enzima, y en la que el producto de una se convierte en la materia prima de la siguiente.
¿Cuántos puestos hay en esta fábrica? El modelo de referencia del metabolismo humano, Human1, recoge 13 417 reacciones, 4 164 metabolitos únicos y 3 625 genes (Robinson et al., 2020). La cifra da vértigo, pero el ingeniero que llevo dentro quiere precisar de dónde sale. Esta cifra sale de un modelo informático que fusiona varios modelos anteriores: nadie ha contado las enzimas una a una. Míralo como la guía telefónica de una ciudad, donde cada línea sería una reacción.
¿Qué son las enzimas metabólicas y para qué sirven? La respuesta cabe en dos verbos: transformar y construir. Las de la respiración celular extraen la energía de los nutrientes, las del hígado transforman numerosas moléculas que aporta la sangre. El cuerpo fabrica él mismo sus enzimas metabólicas, a partir de sus genes.
Muchas de ellas necesitan un compañero, un cofactor: a menudo un mineral, o una molécula derivada de una vitamina, que se aloja en la enzima como la llave en el contacto del coche. Sin llave, el motor está ahí. Pero no arranca.
¿Puede una enzima ingerida convertirse en una enzima metabólica?
El razonamiento de partida es de una sencillez desarmante. Una enzima es una proteína, y tanto el estómago como las proteasas del páncreas cortan las proteínas sin pedirles los papeles: una lactasa o un trozo de lenteja pasan por el mismo despiece. Una enzima ingerida se digiere, por tanto, en gran parte, como cualquier proteína del plato. En gran parte, no del todo. Un ensayo realizado con 19 hombres sanos midió en su sangre la bromelaína, una enzima de la piña, tras una toma por vía oral (Castell et al., 1997). Con 3 g al día, los investigadores encontraron hasta 5 000 pg/ml en el plasma a las 48 horas, con una actividad conservada en parte. Su conclusión habla de un paso intestinal «débil pero significativo» de proteínas no degradadas.
¿Débil hasta qué punto? Un picogramo es una milésima de una milmillonésima de gramo. Esos 5 000 pg/ml equivalen, pues, a unos pocos millonésimos de gramo por litro de plasma, para 3 gramos ingeridos cada día: una traza, medible pero minúscula.
Los autores estimaron también una semivida de 6 a 9 horas, es decir, el tiempo que tarda en desaparecer la mitad de la cantidad presente. Como una cola que se vaciara a la mitad en cada tramo de tiempo, en resumen.
Ahora bien, este resultado es sólido, y también es limitado: demuestra que una pequeña fracción puede atravesar la pared intestinal, nada más. No demuestra que esa enzima llegue a tus células, y mucho menos que ocupe allí el lugar de una enzima metabólica, que la célula fabrica ella misma a partir de sus genes. En el recorrido enzima ingerida, sangre, célula, los datos se detienen en la sangre. Más allá, nada, y la diferencia entre enzimas digestivas y enzimas metabólicas sigue intacta.
Lo que dicen los estudios sobre las enzimas digestivas como complemento
Si una enzima ingerida no sustituye a una enzima metabólica, sí puede trabajar donde trabajan las enzimas digestivas: en el tubo digestivo, durante la comida. Ahí es donde están los datos más sólidos.
Primer caso, la lactasa. En 2009, la EFSA concluyó que la lactasa contribuye a la degradación de la lactosa en las personas cuya producción de lactasa es insuficiente, con 4 500 unidades FCC en cada comida que contenga lactosa (EFSA, 2009). El FCC es una unidad de actividad, no un peso, y es lógico: a un carpintero se le juzga por los tablones que corta, no por su corpulencia. Esta referencia se lee en el marco de una dieta variada y equilibrada y de un estilo de vida saludable.
En cuanto a la alfa-galactosidasa, un ensayo aleatorizado frente a placebo reunió a 8 voluntarios sanos en torno a una comida de 420 g de alubias cocidas (Di Stefano et al., 2007), es decir, un plato hondo grande bien lleno. Con 1 200 GalU, el hidrógeno espirado y la intensidad de las flatulencias disminuyeron. Ocho personas sanas son pocas, y no se puede concluir nada para quienes sufren trastornos digestivos.
Queda el caso médico de la insuficiencia pancreática, cuando el páncreas ya no produce suficientes enzimas: las enzimas de origen animal siguen siendo la referencia, con receta y seguimiento médico. Una revisión no sistemática considera prometedoras las enzimas vegetales y microbianas (Ianiro et al., 2016).
Y si la pregunta que te ocupa es más bien «¿hay que tomar enzimas digestivas?», la respondo en un artículo específico. En Biovie, por cierto, es esta familia, la mejor estudiada de las dos, la que hemos decidido ofrecerte en primer lugar, con Enzymes Assimil.
