La differenza tra enzimi digestivi ed enzimi metabolici sta prima di tutto nel luogo di lavoro: i primi tagliano a pezzi gli alimenti nel tubo digerente, come un laboratorio di taglio, mentre i secondi assemblano e trasformano la materia all'interno di ciascuna delle tue cellule, come una fabbrica. Noi di Biovie abbiamo costruito questa pagina su sei fonti scientifiche, dalla grande rassegna sugli enzimi del pancreas al parere dell'EFSA sulla lattasi.
Stessa natura, stesso nome, due mestieri. Di che confondersi le idee. Un enzima è una proteina che accelera una reazione chimica senza consumarsi: immagina un falegname in tuta blu che la sera esce dalla bottega con i suoi attrezzi intatti, pronto a ricominciare il giorno dopo. Ciò che distingue le due famiglie, quindi, non è ciò che sono, è il posto in cui lavorano.
Mi interesso di enzimi dall'inizio degli anni 2000, quando ho scoperto l'alimentazione viva in un'epoca in cui quasi tutto si scriveva in inglese, senza YouTube né Facebook (in Francia eravamo una manciata a occuparcene, in pratica degli ufo). La mia formazione di ingegnere ISTOM mi ha lasciato un riflesso: smontare un meccanismo prima di crederci. È quello che ti propongo qui, pezzo per pezzo, fino a una domanda su cui di solito non ci si pronuncia: un enzima ingerito può diventare un enzima metabolico?
Qual è la differenza tra enzimi digestivi ed enzimi metabolici?
Gli enzimi digestivi, prodotti dalle ghiandole salivari, dallo stomaco, dal pancreas e dall'intestino, scompongono gli alimenti in piccole molecole, fuori dalle cellule. Gli enzimi metabolici, invece, non escono di casa: lavorano all'interno delle cellule, dove concatenano migliaia di reazioni che trasformano quelle molecole in energia e in materiali.
La tabella qui sotto riassume la differenza tra enzimi digestivi ed enzimi metabolici, criterio per criterio.
| Criterio | Enzimi digestivi | Enzimi metabolici |
|---|---|---|
| Luogo di azione | Tubo digerente, fuori dalle cellule | Interno di ogni cellula |
| Chi li produce | Ghiandole salivari, stomaco, intestino e soprattutto pancreas | Ogni cellula, a partire dai suoi geni |
| Ruolo | Scomporre gli alimenti in molecole abbastanza piccole da essere assorbite | Trasformare e assemblare le molecole assorbite |
| Esempi | Amilasi, pepsina, lipasi | Enzimi della respirazione cellulare, enzimi del fegato |
| Ordine di grandezza | Poche grandi famiglie | 13.417 reazioni nel modello Human1 |
| Se li ingeriamo | Possono agire nel tubo digerente, poi vengono digeriti | Digeriti come proteine; solo una traccia può passare nel sangue |
Se di questa tabella dovessi ricordare una sola riga, sarebbe la prima. Il luogo dice il mestiere.
Una parola, di passaggio, sulla parola «enzima» in sé, che si usa un po' per tutto: è un catalizzatore, cioè una molecola che fa procedere una reazione molto più in fretta senza essere consumata da essa. Se vuoi ripartire dalle basi, ho spiegato che cos'è un enzima in un articolo dedicato.
Enzimi digestivi: forbici che lavorano fuori dalle tue cellule
In senso biologico, l'interno del tubo digerente si trova fuori dal corpo. Pensa a una perla infilata su un filo. Il filo la attraversa da parte a parte, eppure non è mai entrato nella perla. I tuoi alimenti fanno lo stesso, e finché non sono stati tagliati abbastanza fini da attraversare la parete dell'intestino, restano fuori.
Bocca, stomaco, pancreas, intestino
Tutto comincia in bocca, dove l'amilasi della saliva attacca l'amido di un boccone di riso (mastica a lungo un chicco di riso e finirà per avere un leggero sapore dolce: è opera sua). Lo stomaco prende il testimone con la sua acidità e la pepsina, che inizia a scomporre le proteine. Il grosso del lavoro si fa poi nell'intestino tenue, perché il pancreas produce la maggior parte degli enzimi che scompongono proteine, grassi e amido (Whitcomb e Lowe, 2007).
Tre famiglie: amilasi, proteasi, lipasi
Ciascuna ha il suo bersaglio, ciascuna il suo attrezzo. Le amilasi scompongono l'amido in zuccheri più piccoli: si parla di amilasi alimentare per quella che agisce sul pasto, che venga dalla saliva o dal pancreas. Le proteasi scompongono le proteine fino agli amminoacidi. Le lipasi, infine, si occupano dei grassi (ecco i diversi tipi di grassi che incontrano).
Quando mi chiedono quali sono gli enzimi digestivi, o quali sono gli enzimi pancreatici, rispondo con queste tre famiglie. Ti devo comunque un dettaglio onesto: la rassegna di Whitcomb e Lowe ricorda che gran parte di queste conoscenze viene da studi sugli animali, riesaminati da allora grazie al genoma umano.
Non siamo ciò che mangiamo, ma ciò che assimiliamo, ne sono convinto, e questa scomposizione ne è la prima condizione.
Enzimi metabolici: migliaia di laboratori in ogni cellula
Superata la parete dell'intestino, le piccole molecole passano nel sangue, poi nelle cellule, e lì comincia tutto un altro mestiere. Immagina una catena di montaggio in cui dei falegnami in tuta blu fanno ciascuno un solo gesto prima di passare il pezzo al vicino. Una via metabolica è esattamente questo: una successione di reazioni in cui ogni anello ha il suo enzima, e in cui il prodotto dell'una diventa la materia prima della successiva.
Quanti posti di lavoro in questa fabbrica? Il modello di riferimento del metabolismo umano, Human1, censisce 13.417 reazioni, 4.164 metaboliti unici e 3.625 geni (Robinson et al., 2020). La cifra dà le vertigini, ma l'ingegnere che è in me ci tiene a precisare da dove esce. Questa cifra esce da un modello informatico che fonde diversi modelli precedenti: nessuno ha contato gli enzimi uno per uno. Vedila come l'elenco telefonico di una città, in cui ogni riga sarebbe una reazione.
Cosa sono gli enzimi metabolici e a cosa servono? La risposta sta in due verbi: trasformare e costruire. Quelli della respirazione cellulare ricavano energia dai nutrienti, quelli del fegato trasformano numerose molecole portate dal sangue. Il corpo fabbrica da sé i suoi enzimi metabolici, a partire dai suoi geni.
Molti di loro hanno bisogno di un partner, un cofattore: spesso un minerale, o una molecola derivata da una vitamina, che si incastra nell'enzima come la chiave nel blocchetto di accensione. Senza chiave, il motore c'è. Non gira.
Un enzima ingerito può diventare un enzima metabolico?
Il ragionamento di partenza è di una semplicità disarmante. Un enzima è una proteina, e lo stomaco come le proteasi del pancreas scompongono le proteine senza chiedere i documenti: una lattasi o un pezzo di lenticchia subiscono lo stesso taglio. Un enzima ingerito è quindi in gran parte digerito, come qualunque proteina del piatto. In gran parte, non del tutto. Uno studio condotto su 19 uomini in buona salute ha misurato nel loro sangue la bromelina, un enzima dell'ananas, dopo una somministrazione per via orale (Castell et al., 1997). Con 3 g al giorno, i ricercatori hanno ritrovato fino a 5.000 pg/ml nel plasma dopo 48 ore, con un'attività in parte conservata. La loro conclusione parla di un passaggio intestinale «debole ma significativo» di proteine non degradate.
Debole, quanto? Un picogrammo è un millesimo di miliardesimo di grammo. Quei 5.000 pg/ml rappresentano quindi qualche milionesimo di grammo per litro di plasma, a fronte di 3 grammi ingeriti ogni giorno: una traccia, misurabile ma minuscola.
Gli autori hanno anche stimato un'emivita da 6 a 9 ore, cioè il tempo al termine del quale la metà della quantità presente è scomparsa. Una coda che si dimezza a ogni intervallo di tempo, insomma.
Certo, questo risultato è solido, ed è anche limitato: mostra che una piccola frazione può attraversare la parete intestinale, niente di più. Non mostra che quell'enzima raggiunga le tue cellule, e ancor meno che vi prenda il posto di un enzima metabolico, che la cellula fabbrica da sé a partire dai suoi geni. Sul percorso enzima ingerito, sangue, cellula, i dati si fermano al sangue. Oltre, più nulla, e la differenza tra enzimi digestivi ed enzimi metabolici resta intera.
Cosa dicono gli studi sugli enzimi digestivi come integratori
Se un enzima ingerito non sostituisce un enzima metabolico, può invece lavorare là dove lavorano gli enzimi digestivi: nel tubo digerente, al momento del pasto. È lì che si trovano i dati più solidi.
Primo caso, la lattasi. Nel 2009 l'EFSA ha concluso che la lattasi contribuisce alla degradazione del lattosio nelle persone la cui produzione di lattasi è insufficiente, con 4.500 unità FCC a ogni pasto contenente lattosio (EFSA, 2009). L'FCC è un'unità di attività, non un peso, ed è logico: un falegname si giudica dalle assi che sega, non dalla stazza. Questo riferimento va letto nell'ambito di una dieta varia ed equilibrata e di uno stile di vita sano.
Per l'alfa-galattosidasi, uno studio randomizzato contro placebo ha coinvolto 8 volontari sani attorno a un pasto di 420 g di fagioli cotti (Di Stefano et al., 2007), cioè un grande piatto fondo ben colmo. Con 1.200 GalU, l'idrogeno espirato e la gravità della flatulenza sono diminuiti. Otto persone in buona salute sono poche, e non se ne può concludere nulla per chi soffre di disturbi digestivi.
Resta il caso medico dell'insufficienza pancreatica, quando il pancreas non produce più abbastanza enzimi: gli enzimi di origine animale vi restano il riferimento, su prescrizione e con un controllo medico. Una rassegna non sistematica giudica promettenti gli enzimi vegetali e microbici (Ianiro et al., 2016).
E se la domanda che ti interessa è piuttosto «bisogna assumere enzimi digestivi?», ci rispondo in un articolo dedicato. Da Biovie, del resto, è questa la famiglia, la meglio studiata delle due, che abbiamo scelto di proporti per prima, con Enzymes Assimil.
